| Professor Advisor | dc.contributor.advisor | Seelenfreund Hirsch, Daniela | es_CL |
| Professor Advisor | dc.contributor.advisor | Couve Correa, Andrés | es_CL |
| Author | dc.contributor.author | Koenig-Robert Leiva, Alexis Roger | es_CL |
| Staff editor | dc.contributor.editor | Facultad de Ciencias Químicas y Farmacéuticas | es_CL |
| Staff editor | dc.contributor.editor | Departamento de Bioquímica y Biología Molecular | es_CL |
| Admission date | dc.date.accessioned | 2012-09-12T18:24:57Z | |
| Available date | dc.date.available | 2012-09-12T18:24:57Z | |
| Publication date | dc.date.issued | 2006 | es_CL |
| Identifier | dc.identifier.uri | https://repositorio.uchile.cl/handle/2250/105489 | |
| General note | dc.description | Memoria para optar el título de Bioquímico | es_CL |
| General note | dc.description | No autorizada por el autor para ser publicada a texto completo en el Portal de Tesis Electrónicas | es_CL |
| Abstract | dc.description.abstract | En el sistema nervioso, la transmisión del impulso nervioso entre neuronas se efectúa a través de la sinapsis. Éstas pueden ser de dos tipo, eléctricas y químicas. En estas últimas existen diversas proteínas que se asocian a los receptores de neurotransmisores, las que intervienen en su biosíntesis, transporte, anclaje y modulación de su actividad.
Este trabajo se centró en el estudio de una nueva proteína llama Marlin-2, identificada a través de análisis comparativos entre la estructura primaria de la proteína Marlin-1 y las secuencias depositadas en las bases de datos. Marlin-1 (multiplt alpahelices and RNA linker protein), es una proteína que se asocia directamente a la subunidad R1 del receptor de neurotransmisores GABAB e intervendría en su expresión y función.
La hipótesis planteada en este trabajo es la siguiente: la homología entre Marli-1 y Marlin-2 define la relación de esta última con compartimientos subcelulares, dominios neuronales y su interacción con el receptor de GABAB. Para verificar esta hipótesis elegimos una combinación de técnicas bioquímicas y microscópicas en modelos de líneas celulares mamíferas y neuronas de cultivo primario de ratas.
Nuestros resultados indican que Marlin-2 y Marlin-1 poseen un alto porcentaje de identidad en sus estructuras primarias y que sus dominios estructurales se encuentran altamente conservados, especialmente los involucrados en interacciones proteicas. Además demostramos que en líneas celulares Marlin-2 se distribuye en núcleo y citoplasma y que presentan un patrón granular, predominantemente citoplasmático. Por otra parte, en neuronas transfectadas con Marlin-2, esta proteína se distribuye en el soma y dendritas proximales, presentado un patrón granular, similar al de Marlin-1 endógena. También hemos demostrado la interacción entre Marlin-1 y Marlin-2 mediante análisis de bioimagen y co-inmunoprecipitación en líneas celulares.
En base a estos resultados y a las herramientas desarrolladas en este trabajo, en el futuro se logrará conocer en mayor profundidad el rol de esta proteína en el sistema nervioso | es_CL |
| Lenguage | dc.language.iso | es | es_CL |
| Publisher | dc.publisher | Universidad de Chile | es_CL |
| Keywords | dc.subject | Bioquímica | es_CL |
| Keywords | dc.subject | Proteínas | es_CL |
| Keywords | dc.subject | Sinapsis | es_CL |
| Keywords | dc.subject | Receptores neurotransmisores | es_CL |
| Título | dc.title | Caracterización de la proteína Marlin-2 | es_CL |
| Document type | dc.type | Tesis | |
| dcterms.accessRights | dcterms.accessRights | Autor no autoriza el acceso a texto completo de su documento. | |
