Caracterización de la polimerización y actividad GTPasa de FtsZ de methanococcus jannaschii a distintas temperaturas

Abstract

Durante la citoquinesis bacteriana, en el sitio de división se forma un polímero de FtsZ llamado el anillo Z cuya constricción contribuye a la división de la célula para dar origen a dos células hijas. Por esto, Ftsz es la primera proteína en ubicarse en el centro de la célula para reclutar el resto de las proteínas que dan origen al llamado divisoma. El uso de liposomas ha permitido determinar que FtsZ y la proteína que la ancla a la membrana, FtsA, son responsables directos en la constricción de la membrana. El mecanismo mediante el cual se genera esta fuerza motriz contempla la hidrólisis de GTP y otros eventos posteriores a la formación del anillo Z. Para entender la transducción de la energía química de la hidrólisis de GTP en energía mecánica se han realizado diversos experimentos sobre la inducción de la actividad GTPaSa durante la polimerización y se ha analizado la morfología de los polímeros que se forman en E coli. Sin embargo, no se conoce cómo este mecanismo opera a altas temperaturas en arqueas termófilas y tampoco cómo la despolimerización influye sobre la estabilidad de los polímeros, pues cuando el sitio de unión del nucleótido contiene GDP los polímeros se hacen inestables.