El motivo glicina -X- del carboxilo terminal es indispensable para la modificación post-traduccional de la microcina E492
Professor Advisor
dc.contributor.advisor
Lagos Mónaco, Rosalba
Professor Advisor
dc.contributor.advisor
Monasterio Opazo, Octavio
Author
dc.contributor.author
Mario Felipe, Leiva Hidalgo
Admission date
dc.date.accessioned
2022-11-04T14:40:00Z
Available date
dc.date.available
2022-11-04T14:40:00Z
Publication date
dc.date.issued
2009
Identifier
dc.identifier.uri
https://repositorio.uchile.cl/handle/2250/188981
Abstract
dc.description.abstract
Las bacteriocinas son antibióticos de naturaleza peptídica producidas por un
amplio espectro de bacterias Gram positiva y negativa. La microcina E492 (MccE492)
es una bacteriocina formadora de poros producida por Klebsiella pneumoniae RYC492.
Se encuentra modificada post-traduccionalmente por una molécula del tipo
salmoquelina unida covalentemente a la serina-84 por la acción de los productos de los
genes de maduración mceCDlJ. Esta modificación permite que sea reconocida por la
célula blanco a través de los receptores de sideróforos del tipo catecol FepA, Fiu y Cir.
Las cepas mutantes en los genes de maduración producen una MccE492 no
modificada e inactiva. Alineamientos entre la MccE492 y otras microcinas relacionadas
muestran una gran identidad en la región C-terminal, conservándose en un 100% los
aminoácidos S75, 578-79 y S84, además del motivo G83-S84. Resultados previos
demuestran que la mutación S84T y la remoción del último motivo GS (483-84),
reducen la eficiencia del proceso de modificación post-traduccional y producen una
disminución de la actividad antibacteriana de alrededor de 100 veces con respecto a la
MccE492 silvestre
es_ES
Lenguage
dc.language.iso
es
es_ES
Publisher
dc.publisher
Universidad de Chile
es_ES
Type of license
dc.rights
Attribution-NonCommercial-NoDerivs 3.0 United States