Secuencias palindrómicas y simetría de estructura secundaria en algunas proteínas de estructura conocida
Professor Advisor
dc.contributor.advisor
Holmes, David
Author
dc.contributor.author
Diaz Saldaña, Claudio Manuel
Admission date
dc.date.accessioned
2022-11-17T16:48:24Z
Available date
dc.date.available
2022-11-17T16:48:24Z
Publication date
dc.date.issued
2005
Identifier
dc.identifier.uri
https://repositorio.uchile.cl/handle/2250/189251
Abstract
dc.description.abstract
El carácter avectorial de muchas de las interacciones estabilizadoras en una
proteína sugiere que la misma secuencia podría, potencialmente, plegarse en una
estructura similar, ya sea orientada del extremo amino al carboxilo o en el sentido
invertido (palindrómico). Se conoce varios ejemplos de proteínas con secuencias
invertidas. Sin embargo, no hay consenso de opinión respecto de la capacidad de las
secuencias invertidas para plegarse en estructuras nativas. De este modo, se ha
publicado resultados experimentales y bioinformáticos contradictorios.
En este trabajo, se estudió la relación entre la identidad de la secuencia
aminoacídica y la simetría de estructura secundaria entre las dos mitades de unos
segmentos palindrómicos y pseudo palindrómicos. Se encontró que las secuencias
aminoacídicas con 40% de identidad o más entre las orientaciones inversa y directa
exhibieron una mayor simetría de estructura secundaria que los segmentos control
escogidos al azar.
Además, se encontró que los residuos no idénticos en las dos mitades de las
secuencias pseudo palindrémicas tendían a estar enriquecidos en residuos que
promueven la simetría del palíndrome. Estos se obtiene ya sea enfrentando residuos
como P, L, V, F, R, Y en las mitades del palíndrome o substituyendo los residuos
formadores de puentes de hidrógeno y estabilizadores de vueltas E, N, Q, S, H, D.
Para explicar esto, se propone que la heterogeneidad de densidades de carga en la
estructura del último grupo de residuos podría imponer condiciones de interacción
estereoespecíficas que son incapaces de mantenerse cuando la secuencia de la
proteína se invierte. El hecho de que algunas substituciones de residuos adquicren
una mejor simetria de estructura secundaria quc los residuos originales en la
secuencia invertida, reduce la atinencia de usar los criterios de conservación clásicos
para medir la relcvancia biológica de las secuencias palindrómicas.
Finalmente, especulo respecto del posible significado biológico de las
secuencias palindomicas en las proteínas y como ellas pudieron haber sido
seleccionadas positivamente durante la evolución
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FONDECYT Proyecto 1980665
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Publisher
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Universidad de Chile
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Attribution-NonCommercial-NoDerivs 3.0 United States