Acerca
Contacto
Ayuda
Envío de publicaciones
Cómo publicar
Búsqueda avanzada
Ver ítem 
  •   Inicio
  • Facultad de Ciencias Químicas y Farmacéuticas
  • Artículos de revistas
  • Ver ítem
  •   Inicio
  • Facultad de Ciencias Químicas y Farmacéuticas
  • Artículos de revistas
  • Ver ítem
JavaScript is disabled for your browser. Some features of this site may not work without it.

Navegar en todo el sitioComunidades y ColeccionesFecha de publicaciónAutorTítuloMateriaEsta colecciónFecha de publicaciónAutorTítuloMateria

Mi cuenta

Acceder a mi cuentaRegístrese
Biblioteca Digital - Universidad de Chile
Revistas Chilenas
Repositorios Latinoamericanos
Tesis LatinoAmericanas
Tesis chilenas
Enlaces relacionadosRegistry of Open Access RepositoriesOpenDOARGoogle scholarCOREBASE
Mi cuenta
Acceder a mi cuentaRegístrese

Hyperosmotic stress activates p65/RelB NF kappa B in cultured cardiomyocytes with dichotomic actions on caspase activation and cell death

Artículo
Thumbnail
Descargar
IconEisner_Veronica_Hyperosmotic.pdf (603.0Kb)
Fecha de publicación
2006-06-12
Metadatos
Mostrar el registro completo del ítem
Cómo citar
Eisner, Verónica
Cómo citar
Hyperosmotic stress activates p65/RelB NF kappa B in cultured cardiomyocytes with dichotomic actions on caspase activation and cell death
.
Copiar
Cerrar

Autor
  • Eisner, Verónica;
  • Quiroga, Clara;
  • Criollo Céspedes, Alfredo;
  • Eltit Ortega, José Miguel;
  • Chiong Lay, Mario;
  • Parra, Valentina;
  • Hidalgo, Karla;
  • Toro, Barbra;
  • Díaz Araya, Guillermo;
  • Lavandero González, Sergio;
Resumen/Reseña
NF kappa B is a participant in the process whereby cells adapt to stress. We have evaluated the activation of NF kappa B pathway by hyperosmotic stress in cultured cardiomyocytes and its role in the activation of caspase and cell death. Exposure of cultured rat cardiomyocytes to hyperosmotic conditions induced phosphorylation of IKK alpha/beta as well as degradation of I kappa B alpha. All five members of the NF kappa B family were identified in cardiomyocytes. Analysis of the subcellular distribution of NF kappa B isoforms in response to hyperosmotic stress showed parallel migration of p65 and ReIB from the cytosol to the nucleus. Measurement of the binding of NF kappa B to the consensus DNA kappa B-site binding by EMSA revealed an oscillatory profile with maximum binding 1, 2 and 6 h after initiation of the hyperosmotic stress. Supershift analysis revealed that p65 and ReIB (but not p50, p52 or cReI) were involved in the binding of NF kappa B to DNA. Hyperosmotic stress also resulted in activation of the NF kappa B-lux reporter gene, transient activation of caspases 9 and 3 and phosphatidylserine externalization. The effect on cell viability was not prevented by ZVAD (a general caspase inhibitor). Blockade of NF kappa B with AdI kappa B alpha, an I kappa B alpha dominant negative overexpressing adenovirus, prevented activation of caspase 9 (more than that caspase 3) but did not affect cell death in hyperosmotically stressed cardiomyocytes. We conclude that hyperosmotic stress activates p65 and ReIB NF kappa B isoforms and NF kappa B mediates caspase 9 activation in cardiomyocytes. However cell death triggered by hyperosmotic stress was caspase- and NF kappa B-independent.
Identificador
URI: https://repositorio.uchile.cl/handle/2250/120589
ISSN: 0014-5793
Cita del ítem
FEBS LETTERS Volume: 580 Issue: 14 Pages: 3469-3476 Published: JUN 12 2006
Colecciones
  • Artículos de revistas
REPOSITORIO ACADÉMICO de la universidad de Chile
31 unidades académicas
Más de 73.000 publicaciones
Más de 110.000 temas
Más de 75.000 autores
Publica en el repositorio
  • Cómo publicar
  • Definiciones
  • Derecho de autor
  • Preguntas frecuentes
Documentos
  • Guía de citas
  • Autorización de tesis
  • Autorización de documentos
  • Cómo preparar una tesis (PDF)
Servicios
  • Biblioteca digital
  • Revistas académicas chilenas
  • Repositorios latinoamericanos
  • Tesis latinoamericanas
  • Tesis chilenas
Dirección de Servicios de Información y Bibliotecas (SISIB)
Universidad de Chile

© 2016 DSpace
  • Acceder a mi cuenta